Reziproke Bindung von Histon H1 und PARP-1

In Studien zeigte sich, dass ein Paar Nukleosom-bindende Proteine, welche im Wesentlichen eine gleiche Modulationsaktivität sowie nahezu gleiche Nukleosom-Bindungseigenschaften vorweisen auf die Promotor-Chromatinarchitektur unterschiedliche Rollen bei der Gentranskription und somit für die finale Genexpression in vivo spielen.

Die von den Wissenschaftlern der amerikanischen Cornell Universität erforschten Eiweiße waren Histon H1 und PARP-1 (Poly(ADP-Ribose) Polymerase-1).

Die Forscher fanden heraus, dass die zwei Faktoren an vielen RNS Polymerase II-transkribierten Promotoren ein wechselseitiges Muster ihres Chromatin-Bindungsverhaltens vorweisen: PARP-1 war mehrfach effektiv an den Promotoren gebunden, unterdessen die Bindung des Histons H1 verringert wurde. Die gleichzeitig transkribierten Gene konnten mit dem Muster in Verbindung gebracht werden. PARP-1 scheint H1 auch aktiv von einigen der von PARP-1 stimulierten Promotoren auszuschließen. Die Resultate der Studie weisen auf eine funktionelle Interdependenz zwischen Histon H1 und PARP-1 hinsichtlich der Nukleosombindung.